Kollagenfibrillen
Nanomechanische Eigenschaften des häufigsten Strukturproteins der Wirbeltiere

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Karten des elastischen Moduls (links) und der zwischen Spitze und Probe dissipierten Energie (rechts) einer hydrierten, rekonstituierten Kollagenfibrille. Bildnachweis: M. R. Uhlig, R. Magerle, Nanoscale 9, 1244–1256 (2017); © The Royal Society of Chemistry 2017 -
Nanoskaliges Quellverhalten einer rekonstituierten Kollagenfibrille. MUSIC-mode Rasterkraftmikroskopiebilder der ungestörten Oberfläche (a) vor dem Quellen, (b) im hydrierten Zustand bei 78% relativer Luftfeuchte und (c) nach dem Quellen. (d) Höhenprofile entlang der Fibrillenrückgrats. Die Lückenbereiche (gap) der D-Bande quellen mehr als die Überlappbereiche (overlap). Dies ist ein direkter Nachweis eines höheren Gehalts an freien Wassermolekülen in den Lückenbereichen. Bildnachweis: E.-C. Spitzner, S. Röper, M. Zerson, A. Bernstein, R. Magerle, ACS Nano 9, 5683–5694 (2015); © 2015 American Chemical Society. -
Kollagenfibrillen in einer hydrierten Schafsehne, aufgenommen mit tapping-mode Rasterkraftmikroskopie.
Faserbildende Kollagene sind ein Hauptbestandteil der Bindegewebe von Wirbeltieren. Die häufigste Art ist Kollagen Typ I, das Fibrillen mit etwa 30 bis 300 nm Durchmesser und einer periodischen Struktur mit 67 nm Wiederholeinheit (der D-Bande) entlang der Fibrillenachse bildet. Die Menge, Art und Verteilung von Wassermolekülen und molekularen Vernetzungen zwischen den Kollagenmolekülen bestimmen entscheidend die mechanischen Eigenschaften der Kollagenfibrillen.
Wir untersuchen die nanoskaligen mechanischen Eigenschaften hydrierter Kollagenfibrillen mittels Rasterkraftmikroskopie und -spektroskopie, wobei wir den Wassergehalt der Fibrillen über die Luftfeuchte kontrolliert einstellen können. Das Quellverhalten der Fibrillen gibt direkte Hinweise auf den lokalen Gehalt an freien Wassermolekülen in den Überlapp- und Lückenbereichen der D-Bande [1]. Ferner können wir räumliche Tiefenprofile der Spitze-Probe-Wechselwirkung rekonstruieren und auf diese Weise den Beitrag der Kapillarkraft und Adhäsion von den viskoelastischen Eigenschaften der Kollagenfibrillen unterscheiden [2]. Damit können wir mit 10 nm Ortsauflösung die nanomechanischen Eigenschaften einzelner Kollagenfibrillen in natürlichen Sehnen untersuchen [3]. Mit der rasterkraftmikroskopiebasierten Nanotomographie haben wir auch die räumliche Anordnung einzelner Kollagenfibrillen in Knochen abgebildet [4].
[1] E.-C. Spitzner, S. Röper, M. Zerson, A. Bernstein, R. Magerle, ACS Nano 9, 5683–5694 (2015).
[2] M. R. Uhlig, R. Magerle, Nanoscale 9, 1244–1256 (2017); free author manuscript: arXiv:1910.00794.
[3] R. Magerle, M. Dehnert, D. Voigt, A. Bernstein, Anal. Chem. 92, 8741–8749 (2020).
[4] S. Röper, Dissertation, TU Chemnitz (2010). PDF