Kollagenfibrillen

Nanomechanische Eigenschaften des häufigsten Strukturproteins der Wirbeltiere

Faserbildende Kollagene sind ein Hauptbestandteil der Bindegewebe von Wirbeltieren. Die häufigste Art ist Kollagen Typ I, das Fibrillen mit etwa 30 bis 300 nm Durchmesser und einer periodischen Struktur mit 67 nm Wiederholeinheit (der D-Bande) entlang der Fibrillenachse bildet. Die Menge, Art und Verteilung von Wassermolekülen und molekularen Vernetzungen zwischen den Kollagenmolekülen bestimmen entscheidend die mechanischen Eigenschaften der Kollagenfibrillen.

Wir untersuchen die nanoskaligen mechanischen Eigenschaften hydrierter Kollagenfibrillen mittels Rasterkraftmikroskopie und -spektroskopie, wobei wir den Wassergehalt der Fibrillen über die Luftfeuchte kontrolliert einstellen können. Das Quellverhalten der Fibrillen gibt direkte Hinweise auf den lokalen Gehalt an freien Wassermolekülen in den Überlapp- und Lückenbereichen der D-Bande [1]. Ferner können wir räumliche Tiefenprofile der Spitze-Probe-Wechselwirkung rekonstruieren und auf diese Weise den Beitrag der Kapillarkraft und Adhäsion von den viskoelastischen Eigenschaften der Kollagenfibrillen unterscheiden [2]. Damit können wir mit 10 nm Ortsauflösung die nanomechanischen Eigenschaften einzelner Kollagenfibrillen in natürlichen Sehnen untersuchen [3]. Mit der rasterkraftmikroskopiebasierten Nanotomographie haben wir auch die räumliche Anordnung einzelner Kollagenfibrillen in Knochen abgebildet [4].

[1]  E.-C. Spitzner, S. Röper, M. Zerson, A. Bernstein, R. Magerle, ACS Nano 9, 5683–5694 (2015).
[2]  M. R. Uhlig, R. Magerle, Nanoscale 9, 1244–1256 (2017); free author manuscript: arXiv:1910.00794.
[3]  R. Magerle, M. Dehnert, D. Voigt, A. Bernstein, Anal. Chem. 92, 8741–8749 (2020).
[4]  S. Röper, Dissertation, TU Chemnitz (2010).  PDF